Im ersten Teil der Untersuchungen wurden die methodischen Voraussetzungen für die Messung von Enzymmustern im Fettgewebe ermittelt. Die Substratoptima der Fettgewebsenzyme unterscheiden sich teilweise von denen der Enzyme anderer Organherkunft. Sie sind abhängig von der Methode der Extraktion. Eine ausgeprägte Substrathemmung bei höheren Substratkonzentrationen konnte nur für LDH nachgewiesen werden. Als wesentliche weitere methodische Fehlerquellen wurden herausgestellt: Alterung der Enzyme im intakten Gewebe und im Extrakt, Inhomogenität des Fettgewebes durch unterschiedliche Durchsetzung mit Bindegewebe. Glukose-6-phosphatase und Glycerokinase waren im menschlichen Fettgewebe nicht nachweisbar. Eine Glukokinase mit niedriger Affinität zu Glukose, wie sie von anderen Autoren in der Leber nachgewiesen wurde, wurde im menschlichen Fettgewebe ebenfalls nicht gefunden. Die Phosphofructokinase des menschlichen Fettgewebes war nicht hemmbar durch ATP, ADP oder P und konnte durch ATP oder cyclisches AMP nicht stimuliert werden. Die Aktivitäten der Fettgewebsenzyme, bezogen auf Feuchtgewicht, lösliches Protein und Triglyceride wurden in einer Tabelle zusammengestellt. Während die Aktivitäten einzelner Enzyme (HK, PFK und ALD) etwa in der gleichen Grössenordnung lagen, fanden sich Unterschiede um das 10- bis lOOfache für weitere Enzyme (PK, G6PDH, PG1M, GAPDH, PGK, HIM, LDH). Allerdings lagen die maximalen Umsatzgeschwindigkeiten für HK und PFK wesentlich unter dem Bereich der am intakten Gewebe gemessenen Glukosephosphorylierung, so dass Aktivitätsverluste während der Präparation vermutet werden. Ein Vergleich von Enzymen verschiedener menschlicher Gewebe zeigte, dass im allgemeinen die Aktivitäten glykolytischer Enzyme im Fettgewebe niedriger liegen als in anderen Geweben, die spezifischen Aktivitäten, bezogen auf den Gehalt an löslichem Protein, liegen etwa in derselben Grössenordnung. Einen besseren Einblick ergibt die Berechnung der relativen Aktivitäten, bezogen auf ein sogenanntes «Bezugsenzym». Es konnte gezeigt werden, dass die relativen Aktivitäten der Enzyme ALD, GAPDH und PK im Fettgewebe um 50% oder mehr gegenüber denen anderer Körpergewebe herabgesetzt waren (mit Ausnahme der PK-Aktivität der Leber). Lediglich G6PDH war in Fettgewebe, bezogen auf LDH, aktiver als in Leber und Skelettmuskel. Michaeliskonstanten für Substrat wurden für einige Fettgewebsenzyme bestimmt durch Aufträgen von 1/v gegen 1/s nach Lineweaver und Burk. Sie wurden mit den von anderen Autoren für Rattenhirn, -Muskel und epidydimales Fettgewebe angegebenen Werten verglichen. Für dieselben Enzyme wurden die Geschwindigkeitskonstanten für Substrate in Geweben Ka nach Lowry und Passoneau berechnet.

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1968
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