Nei leucociti umani normali il consumo di ossigeno, quando il glicero- fosfato funge da substrato, è assai elevato: ciò è reso possibile dall’attività della glicerofosfato-ossidasi mitocondriale (Enzima di Green). L’attività di questo enzima è, nei leucociti normali, superiore a quella della succino-ossidasi. La notevole attività glicerofosfato-ossidasica dei leucociti normali permette un’attiva sintesi del glicogeno a partire dal glicerolo. Inoltre, la contemporanea presenza, in questi elementi cellulari, tanto della glicerofosfato-ossidasi mitocondriale che della glicerofosfato deidrogenasi citoplasmatica, rende possibile il cosidetto ciclo del glicerofosfato (ciclo di Buecher). L’accettore artificiale di elettroni più efficiente per il dosaggio della glicerofosfato-ossidasi si è dimostrato la fenazina metasolfato. Quando l’accettore finale di elettroni è rappresentato dall’ossigeno, l’aggiunta di citocromo C aumenta il consumo di ossigeno in presenza di glicerofosfato come substrato. La catena respiratoria connessa con l’ossidazione del glicerofosfato nei leucociti normali è quella classica, analoga a quella della succino-ossidasi e comprende tutti i citocromi, ivi compreso il citocromo b. Nei leucociti leucemici, il consumo di ossigeno in presenza di glicerofosfato è minore di circa il 50% rispetto a quello dei globuli bianchi normali. Negli emocito- blasti della leucemia acuta l’attività della glicerofosfato ossidasi è risultata particolarmente bassa, inferiore a quella della succino-ossidasi.

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1963
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